Предложения в которых упоминается "молекулы белка"
Жареное мясо переваривается хуже, так как между волокнами молекул белков могут образовываться дополнительные поперечные связи.
Молекулы белка имеют различное строение и выполняют в организме самые разные функции.
Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали.
Во-первых, сама атероматозная бляшка — это контейнер из молекул белка, внутри которого находятся молекулы холестерина.
Во-вторых, молекула белка Sdpl, схватившая молекулу токсина, изменяется таким образом, что другой её конец (торчащий из внутренней стороны мембраны) хватает и удерживает молекулы белка SdpR, функция которого состоит в том, чтобы блокировать производство защитного белка Sdpl.
Поры, или каналы, имеют диаметр около 1 нм, образованы молекулами белков и работают в соответствии с воротным механизмом, регуляция которого обеспечивается разностью потенциалов или взаимодействием белка-рецептора с адекватным медиатором.
Благодаря определённой пространственной ориентации полипептидной цепи возникает третичная структура белка, которая определяет специфичность и биологическую активность молекулы белка.
Каждый капсомер — молекула белка с определённой молекулярной массой одного или разных видов белков.
Белок в норме в моче отсутствует или есть небольшие его следы, так как молекулы белка имеют большие размеры и не всегда в состоянии пройти через мембрану почечных клубочков.
Также его можно денатурировать, при этом первоначальная молекула белка разрушается и возникает другая.
А стареем мы ещё и потому, что молекулы белка, образующие клетки человеческого организма, блокируются.
Представьте себе мини-заводик, который из подручных материалов собирает молекулы белка.
Гликопротеиды — это молекулы белка, к которым присоединены короткие полисахаридные молекулы.
Животным, лишённым гена PRNP, не передаётся прионная инфекция, при увеличении же количества молекул белка PrP возрастает вероятность перехода какой-нибудь из них в патогенную форму.
Жизнь связана с молекулами белков и нуклеиновых кислот, но только их единство, целостная система обусловливает существование живого.
В этом случае молекулы белка могут выстроиться «голова к хвосту» в тонкую структуру сколь угодно большой длины (рис.
Каждая молекула белка представляет собой цепочку из многих десятков, даже сотен звеньев — аминокислот; такую цепь называют полипептидной.
Однако это в тысячу раз больше, чем длина обычной молекулы белка.
В продольных бороздках актиновой спирали находятся нитевидные молекулы белка тропомиозина.
Последовательность нуклеотидов мРНК кодирует определённую последовательность аминокислот в молекуле белка.
Цепочка из нескольких сотен или нескольких тысяч таких трехбуквенных сочетаний и является «записью», задающей правила формирования этой молекулы белка.
Большие молекулы белков состоят из более мелких по размерам аминокислот, которые внутри белка соединяются между собой, как звенья одной цепочки.
Это отличает их от полностью идентичных друг другу молекул белка тканей.
Несмотря на чрезвычайную сложность (особенно в клетках эукариот), синтез одной молекулы белка длится всего 3 — 4 секунды.
Аминокислоты, из которых состоит белковая молекула (в большинстве), как известно, в организме существуют именно в L форме и, стало быть, эффект коллективного их действия делает всю молекулу белка, как систему аминокислот, левовращающей.
Чтобы создать молекулу белка или жира, организм работает, как хозяйка на кухне: сперва соединяет простые ингредиенты в кастрюле, а потом включает газ, нагревает кастрюлю и получает готовый деликатес.
Молекула белка может иметь 4 уровня структурной организации (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры).
При этом холестерин находится в связи с молекулами белка, образуя особые частицы — липопротеиды.
Например, представим молекулу белка, состоящую из 288 аминокислот 12-ти видов, которые могут иметь разную последовательность, т.
Инволюция сопровождается нарастанием энтропии, и на физическом уровне молекула белка нуждается в стабилизаторе, который способствовал бы удержанию молекулой и биосистемой равновесного, в термодинамическом понимании, состояния.
Комбинации букв представляют собой текст прописи молекулы белка, записанный пока неизвестным кодом.
Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру.
В каждой молекуле белка в том или ином порядке выстроены все 20 аминокислот.
У них есть собственные «мозги» — программное обеспечение, которое заставляет их с потрясающей точностью воспроизводить молекулы белка совершенно определённого вида — по заданной матрице, как это принято говорить в мире науки.
Молекулы белков мозаично встроены в бимолекулярный слой липидов.
Поскольку все ткани в организме состоят из молекул белка, то формы антигенов являются крайне многообразными.
Только потому, что только они дают ответы на вопросы, связанные с поведением молекул белка, их кинетикой в зависимости от условий и причин их самоорганизации.
Для тела же различие заключается не в самих белках, а в составе аминокислот, на которые распадается молекула белка при переваривании.
Образование «естественным путём» одной молекулы белка, сотни видов которой составляют клетку, невозможно.
Начать рассмотрение данной темы следует с вопроса о внутрисистемных связях молекулы белка.
Иногда молекула белка вогнутая спереди и выпуклая сзади, так что выпуклость одного белка совпадает с вогнутой частью другого, как детали конструктора Lego.
Согласно одной из них механизм биологических часов невозможно рассмотреть ни в один микроскоп, потому что «маятником» их может служить особая молекула белка.
Именно они «учат» рибосомы, как создавать молекулы белка строго определённого вида.
Молекулы белка образуют каналы, через которые могут избирательно проходить определённые вещества.
Автоморфизм — выражен на уровне выступающих частей тела, органах, системах, клеточных органеллах и молекулах белка.
С внешней стороны животной клетки к липидам и молекулам белков плазмалеммы присоединяются молекулы полисахаридов, образуя гликолипиды и гликопротеины.
Например, молекула белка гемоглобина включает в себя четыре полипептида с третичной структурой: две молекулы a-гемоглобина и две молекулы b-гемоглобина.
Каждое из этих «слов» обозначает молекулу одной из тех двух десятков сложных аминокислот, которые образуют молекулу белка.
Для природы важны только два десятка аминокислот, из которых строится молекула белка: аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан, глицин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глютамин, серин, треонин, тирозин, метионин, цистеин, гистидин, лизин, аргинин.
Эти гормоны представляют собой короткую молекулу белка из нескольких аминокислот.
Многие витамины входят в состав коферментов — веществ, составляющих ферменты с молекулой белка.
Определённое количество и виды упорядоченных молекул, называющихся аминокислотами, образуют более крупную молекулу — белок.
От возрастания и убывания солнечной активности по временам года зависит конструктивное значение систем молекулы белка, а именно зависит колебание уровня потенциальной способности молекул белка к перерождению.
Основу строения плазмолеммы составляет двойной слой липидных молекулбилипидная мембрана, в которую местами включены молекулы белков, также имеется надмембранный слой гликокаликс, структурно связанный с белками и липидами билипидной мембраны, и в некоторых клетках имеется подмембранный слой.
Молекулы белка легко распадаются при температурных изменениях, таких как замораживание и размораживание, варка, обжаривание и т. п.
На некоторое время забудем о вышеописанных невозможностях и нелогичностях, и допустим случайное возникновение молекулы белка при самых неподходящих условиях, к примеру, как первичная атмосфера.
По этому пути (прогрессивная викариация) идёт старение и одряхление организма с последующим распадом водородных связей молекул белка (денатурацией).
Эритроциты и лейкоциты так не умеют, поскольку только оболочка тромбоцитов снабжена молекулами белков с высокой адгезивной (клеящей) способностью.
Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру.
Молекула белка является полимером, который состоит из большого количества повторяющихся единиц мономеров.
Адренергические рецепторы — разновидность биохимических рецепторов, представляющие собой молекулы белка, имеющие высокую степень сродства к катехоламинам (адреналину и норадреналину) и обладающие свойством стереоспецифически связывать эти вещества с образованием комплекса «вещество — рецептор».
Матричный синтез лежит в основе образования молекул белков и нуклеиновых кислот.
Если два ожерелья соединить и перекрутить относительно друг друга, мы получим точную модель молекулы белка.
Вместе с тем многие микроорганизмы могут получать аминокислоты из молекул белка, которые предварительно расщепляются ими с помощью протеаз и пептидаз.
На научном языке эти рецепторы носят название гликопротеины — эта цепочка, состоящая из молекул белка, выглядит как веточка коралла.
Третье — академик, якобы, сумел обнаружить несколько клеток с уцелевшей белковой структурой, из которой смог выделить жизнеспособные молекулы белка.
Неизбежно это потому, что аппарат ориентируется на определённый размер и вес молекул, а у свёртывающих белков они совпадают с размером и весом азотистых соединений.
Основу каждого эритроцита составляет гемоглобин — железистый белок красного цвета, способный впитывать молекулы различных газов.
На мой взгляд, совместно с теорией протонного насоса, калий-натриевого насоса, применима теория автоволновых колебаний, возникающих при взаимодействии молекул (клатратов) воды и белка (Рис.
Жизнь определяется активностью белков; энергия, вырабатываемая в живой клетке, в первую очередь расходуется на синтез белковых молекул, а потом уже на выполнение этими молекулами множества разнообразных операций.
Как и другие основные компоненты продуктов питания, белки — это крупные молекулы, состоящие из повторяющихся меньших частичек остатков аминокислот.
Обычно он покрыт оболочкой из молекул особого белка — миелина, который и придаёт аксону белый цвет.
При отщеплении молекул этого белка сеть распадается (состояние золя).
Этот содержащий медь белок может проявляться как прооксидативным, так и антиоксидативным эффектом, что определяется содержанием ионов меди в его молекулах.
Не фильтруются клетки крови и большинство крупных молекул, например белки.
Эти белки прочно укреплены в гидрофобной толще мембраны гидрофобными взаимодействиями, а гидрофильные части молекул выступают из мембраны наружу.
Но как вообще получается, что организм постоянно синтезирует белки с одной и той же структурой молекулы?
Яичные желтки помимо белков и воды содержат особые группы молекул, известных как фосфолипиды или, если быть точным, лецитины.
Протеогликаны — это длинные молекулы, состоящие из белка и углеводов.
Тем не менее, как говорилось выше, денатурированные белки обнажают как гидрофильные, так и гидрофобные группы, и могут выступать как поверхностно-активные молекулы для стабилизации жироводяной смеси.
Они поступают к жировым клеткам, высвобождают оттуда молекулы жира, связывают их с белками крови (альбуминами) и транспортируют к мышечным клеткам тела, чтобы те могли их использовать как источник энергии.
В крови человека молекулы жира связываются с белками (протеинами), образующиеся при этом комплексы называются липопротеинами.
Структурной основой клеточной мембраны выступает бимолекулярный (образованный из двух слоёв молекул) слой липидов, в который встроены молекулы разнообразных белков (см.
Вторую группу составляют антивитамины биологического происхождения, разрушающие или связывающие молекулы витаминов: например, ферменты тиаминазы вызывают распад молекул тиамина, яичный белок авидин связывает биотин в биологически неактивный комплекс.
Дело в том, что в тканях организма не существует свободной воды: вся она связана с белками, то есть представлена крупными молекулами (коллоидными растворами), в составе которых есть и другие вещества (кристаллоиды, гликолипиды, мукополисахариды, гормоны).
Эти молекулы дают начало макромолекулам: нуклеиновым кислотам, белкам, полисахаридам, жирным кислотам.
Микроорганизмы ассимилируют питательные вещества в виде небольших молекул, поэтому белки, полисахариды и другие биополимеры могут служить источниками питания только после расщепления их экзоферментами до более простых соединений.
В гиалоплазме также имеются непостоянные включения: гранулы белка, капли жиров, молекулы полисахаридов, соли.
Мало того, одновременно с этими процессами идёт сортировка по пространственному признаку на право — и левовращающиеся молекулы... Только опираясь на квантовый механизм считывания и передачи информации (разделённые кванты помнят друг о друге независимо от расстояния между ними), можно укладывать и соединять макромолекулы того же белка с такой быстротой и точностью.
А именно, молекул как очень «полезного» растительного, так и крайне «вредного» животного жира, белков из оболочки бляшки... А также солей кальция, которыми они почему-то пропитываются после оседания, и фактора свёртывания фибрина, нитями которого они крепятся к стенке сосуда.
Индивидуальный экзон часто кодирует не просто какую — то часть белковой молекулы, а определённый фрагмент белка, выполняющий в целом белке отдельную функцию.
Предполагается, что в происхождении протеинурии при нефротическом синдроме имеет значение как повышение фильтрации белка плазмы через стенку капилляров клубочков, так и нарушение реабсорбции белковых молекул повреждённым эпителием канальцев.
Молекулы располагаются не случайным образом, а так, чтобы стало возможным их взаимодействие. На помощь приходят особые белки, называемые ферментами.
Одна из функций этих белков — формирование в мембране гидрофильных пор диаметром примерно 1 нм, через которые осуществляется неспецифическая диффузия молекул с массой до 600 — 900 Да.
Пептидами называют белки, молекулы которых состоят из небольшого количества аминокислот — не более сотни.
Как только в кровь попадают болезнетворные бактерии или молекулы чуждых веществ, белки глобулины, не мешкая, присоединяются к этим «чужакам» и, оставаясь на их борту, дают сигнал лейкоцитам на его уничтожение.
Самое же главное, недостаток, избыток или же изменение месторасположения хотя бы одной аминокислоты в строении белка превращает белок в бесполезную кучу молекул.
Находящиеся на внешней поверхности плазмолеммы белки, в также гидрофильные головки липидов обычно связаны цепочками углеводов и образуют сложные полимерные молекулы гликопротеиды и гликолипиды.
Большинство белков глобулярные: общая формула их молекул более или менее сферическая.
Перенос информации в оформленную структуру, белковую молекулу, обеспечивается набором специализированных внутриклеточных образований — органелл в процессе синтеза белка.
Белки являются главным компонентом клетки, ибо существует множество функций, выполняемыми белковыми молекулами: ферментативная (катализаторы химических реакций), структурная (входят в состав мембран, клеточных органелл); сократительная (обеспечивают движение внутриклеточных структур), транспортная (перенос различных молекул), запасающая (обеспечивают питание).
Две молекулы, одинаковые по числу и составу аминокислот, но отличающиеся по порядку их расположения, представляют два разных белка.
У человека существует 6 вариантов молекулы HLA-DR-подобного белка.
Оказывается, это действительно так: именно этот участок молекулы 23S-pPHK играет ключевую роль в присоединении аминокислот к синтезируемому белку.
В случае выраженной флуктуации гидро-протеинового комплекса «расшатанная» b-структура белка приводит к тому, что внутренние тяжи этих структур начинают образование раковых структур... На формирование агрегатов олигомеров и их «разновидности» влияют короткие белки с «хвостом» из «контуженных» молекул, а также их «порождение» — раковые нанокристаллы... Скорость образования фибрилл зависит от условий.
Гематоксилин имеет сродство к отрицательно заряженным молекулам, поэтому выявляет распределение в клетках дезоксирибонуклеиновой кислоты и кислых белков.
Часть молекул находится в том виде, в котором они были секретированы, но большая часть связывается с белками крови.
На поверхности клеточной мембраны расположен один белок, а на поверхности молекулы какого-либо вещества — другой.
Данная техника применяется для исследования подвижности биоорганических молекул, например для измерения коэффициента латеральной диффузии некоторого белка или для изучения полимеризации белков.
Для обновления его клеткам нужно, в сущности, не так уж много, ведь его волокна образованы в основном коллагеном — вязким белком с упругой структурой молекул.
По потере флуоресценции в области пограничной с облучаемой можно судить о передвижении фракции меченных флуоресцентным красителем белков и, наоборот, по остаточной флуоресценции можно определить долю неподвижных молекул.
Крупные молекулы биополимеров распадаются на мономеры: белки — на аминокислоты, полисахариды — на простые сахара, жиры — на жирные кислоты и глицерин.
Как известно, белки — это длинные органические молекулы, состоящие из аминокислот.
Это обусловлено наличием в цитоплазме большого количества нитевидных молекул из белка актина.
Часть этих фрагментов антигена взаимодействует с молекулой HLA-DR-подобного белка, в результате чего образуется комплекс на поверхности макрофага.
Именно этот участок молекулы обеспечивает сближение новой аминокислоты с предыдущей, уже присоединённой к белку, и катализирует соединение аминокислоты с белком.
Томограммы формируются на основе сигналов, поступающих в ответ на возбуждение в магнитном поле каскадами радиочастотных импульсов (импульсными последовательностями) протонов, входящих в состав молекул воды, липидов и белков.
В конечном счёте, животные и человек получают от растений готовые органические вещества и запакованную в них энергию, которую освобождают, медленно окисляя с помощью кислорода, разрывая химические связи внутри молекул углеводов, белков и жиров, принятых с пищей.
Материальными носителями этих форм движения материи были соответственно: массы, молекулы, атомы, белки, человек и человеческое общество.
Однако под действием высвобожденных из тромбоцита факторов свёртывания его молекула меняет структуру, и белок из растворимого фибриногена превращается в нерастворимый в воде фибрин.
Таким образом, схватывание защитным белком молекулы токсина приводит к инактивации белка, тормозящего производство защитного белка.
Молекулы этих белков в результате так называемых точечных мутаций незначительно, но постоянно меняют свою структуру.
Специфические транспортные белки, встроенные в мембрану, переносят через неё небольшие полярные молекулы, причём каждый белок осуществляет транспорт одного класса молекул или только одного соединения.
Это связано с тем, что мясо, рыба и растительные источники содержат белки в сочетании с большим количеством других молекул (крахмала, жиров и др.).
Они тоже представляют собой оболочку из белка, в которую упакованы молекулы холестерина, а также жиров, выделенных из растительного и животного жира, съеденного с пищей.
Капсомеры идентичны друг другу: один и тот же белок, повторяющиеся белковые молекулы (экономится генетический материал).
Периферические белки мембран гидрофильны, так как на поверхности их глобулярной молекулы преобладают гидрофильные аминокислоты (с полярными группами).
То есть рецептор молекулы или более крупного «контейнера» (как, например, липопротеид или эритроцит), транспортирующего вещество, имеет свою пару на поверхности клетки — белок, активизирующийся только при появлении данной молекулы.
К каждой молекуле тропомиозина прикреплён комплекс молекул глобулярных белков под общим названием тропонин.
Это делают ещё и молекулы «полезных» растительных жиров, и белки, из которых состоят эти бляшки, и микроэлементы, которые просто не могут переноситься с кровотоком каким-то другим способом.
Как показал анализ, только для живых организмов характерны молекулы, относящиеся к четырём классам: углеводы (моносахариды и их полимеры полисахариды), нуклеотиды и их полимеры нуклеиновые кислоты, аминокислоты и их полимеры белки, липиды, у которых не выявлены полимерные формы, зато существуют надмолекулярные структуры, которые называют мембранами.
Некоторые интегральные белки мембран способны, как и липидные молекулы, диффундировать в плоскости мембраны, другие встроены неподвижно.
Это белки цитокины, маленькие информационные молекулы.
При этом понятно, что белки узнают друг друга только на основании отдельных особенностей в структуре молекулы.
По своей структуре они сходны и по сравнению с аминокислотами не так интересны в плане химических свойств: молекулы мРНК не играют большой роли в клетке помимо регуляции последовательности аминокислот в формирующемся белке.
При профилактике многих других болезней надёжнее было бы вырабатывать антитела не к одной-единственной молекуле, а сразу к широкому спектру белков, характерных для возбудителя, чтобы иммунная система атаковала его со всех сторон — в прямом смысле слова.
То есть своим индивидуальным анализатором личинка способна «почувствовать» те незначительные отличия в молекуле не растворимого в воде белка, которые по конфигурации соответствуют её виду.
Эти цепи не дают молекулам воды, присутствующим в белках, с лёгкостью перемещаться вокруг друг друга, при этом молекулы растягиваются, а жидкость сгущается.
Здесь можно говорить не только о многообразии полисахаридного компонента каждого белка, но и о вариабельности этой молекулы для одного белка внутри популяции.
Под влиянием одной молекулы PrPSc происходит трансформация одной молекулы PrPC в её инфекционную форму PrPSc, далее процесс накопления инфекционного белка носит лавинообразный характер (рис.
Период полураспада для белковых молекул в человеческом организме составляет примерно 80 дней, для белков крови и печени необходимо 10 суток, для слизистой оболочки кишечника всего 3 — 4 суток, а инсулину достаточно 6 — 9 минут.
По химической структуре он представляет собой соединение белка (глобина) и 4 молекул гема, каждая из которых имеет в своём составе атом железа.
Чаще, однако, белок может распознавать участки связывания не только в других белках или каких-либо других молекулах, но и в собственной структуре.
Кроме белка-рецептора, постсинаптическая мембрана содержит белок, способный разрушать молекулы медиатора.
По химической природе белки представляют собой высокомолекулярные биополимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.
Четвертичная структура белка представляет собой сложное функциональное объединение нескольких полипептидных молекул с третичной структурой.
Белки представляют собой полимерные молекулы, в состав которых входит 20 различных аминокислот, часть которых может синтезироваться организмом (заменимые), а часть должна поступать с пищей (незаменимые).
В первой фазе большие молекулы питательных веществ расщепляются на меньшие: углеводы образуют гексозы, белки — аминокислоты, жиры — глицерин и жирные кислоты.
При наличии определённых проблем с пищеварением они могут также вобрать часть молекул жира, углеводов и белка.
Кроме того, изучение молекул, входящих в состав живых организмов показало, что этих молекул огромное множество, прежде всего белков.
Паратиреоидный гормон производит противоречивый эффект: он стимулирует остеоциты (соперников остеокластов) и заставляет их продуцировать больше белка и выделять специальную молекулу, которая, в свою очередь, активизирует остеокласты.
Находящиеся на внешней поверхности плазмолеммы белки и гидрофильные головки липидов обычно связаны с цепочками углеводов и образуют сложные полимерные молекулы.
Протеогликаны — большие молекулы, состоящие из белка и углеводов.
Столь необычная (для других тканей она нехарактерна) упругость хряща обеспечивается высоким содержанием в его тканях молекул коллагена и эластина — двух главных белков «упругости» в организме.
Поверхностно-активные молекулы взбитого белка могут также выполнять эту функцию.
Фиксируют ткани для электронной микроскопии глутаровым альдегидом, который «сшивает» белковые молекулы, и дофиксируют тетраоксидом осмия, который стабилизирует двуслойные липидные мембраны и дополнительно фиксирует тканевые белки.
Комплекс белка с молекулой действующего вещества активизирует кодирование синтеза определённых белков в клетке, отвечающих за иммунный статус организма.
Когда «голова» одного белка присоединяется к «хвосту» другого, образуется длинная нить, в которой каждая молекула будет выступать в качестве звена.
Протеогликаны — это большие молекулы, состоящие из белка и углеводов.
Остаётся неясным, как все эти молекулы с PCNA-связывающим мотивом умудряются связаться с PCNA одновременно — ведь PCNA является гомотримером и может быть одновременно связан по данному мотиву не более, чем с тремя белками, а таких белков описано уже как минимум 15.
В том числе молекул гормонов, которые относятся как раз к белкам.
Теоретически по первичной структуре можно просчитать, какую форму примет молекула, и предсказать химическую реакцию, в которой будет участвовать белок.
Давно известно, что все белки нашего организма распадаются на молекулы с одинаковой скоростью.
Также рассмотрены отдельные свойства молекул, определяющие их особые свойства, например особенности структуры, свойств и функционирования мембран, как особенных свойств и функций липидов и белков, их образующих.
Формирование нуклеокапсида происходит за счёт специфического узнавания белками определённых участков на молекуле генома и белок-белкового узнавания, приводящего к самосборке структуры вириона.
При внедрении вируса внутрь клетки-хозяина происходит освобождение молекулы нуклеиновой кислоты от белка, поэтому в клетку попадает только чистый и незащищенный генетический материал.
Один рецептор клетки реагирует на появление в крови только одного или нескольких строго определённых веществ, «узнавая» их по белку, которым «помечена» молекула.
Белки представляют собой макромолекулы, или биополимеры, состоящие из многих более простых молекул — мономеров (0 — 0 — 0 — 0 — 0 — 0 — 0 — 0 — 0 — 0 — 0 — 0, где 0 — мономер), в качестве которых выступают аминокислоты как структурные блоки.
— Мама и папа сами не знали, чем это вызвано, но возбудитель десколады высвобождает небольшое количество белка, вернее, псевдобелка — ну, мне так кажется, — и этот белок атакует генетическую молекулу, начинает с одного конца и расщепляет её на две нити посередине.
Приобретя форму двойной спирали, азотсодержащая молекула стала белком.
В отличие от коровьего, его белки не содержат казеинов, вызывающих пищевую аллергию, к тому же в козьем молоке намного меньше молекул жира, поэтому они хорошо усваиваются, не перегружая пищеварительную систему.
Трансмембранные белки, кодируемые генами GJB2 и GJB6, участвуют в образовании межклеточных контактов — коннексонов в тканях внутреннего уха, ответственных за перенос малых молекул и обеспечивающих циркуляцию ионов калия в улитке.
Это молекулы глутаминовой аминокислоты, которые плавают вместе с другими «осколками» белка.
Молекула ферритина напоминает по форме грецкий орех: скорлупа ореха — это белок апоферритин, а внутри находятся в различном количестве атомы железа, почти вплотную прилегающие один к другому.
Этот неразобранный фрагмент представляет собой тот самый каталитический центр, ответственный за удерживание двух молекул тРНК и присоединение аминокислот к белку.
Количество аминокислот в одной молекуле различных белков различно.
Это достигается путём связывания антибиотика с определённой мишенью (ферменты и структурные молекулы микроорганизма), что приводит к нарушению функции микробной стенки или цитоплазматической мембраны, торможению синтеза белков или нуклеиновых кислот микроорганизма (табл.
Вся еда, которую мы употребляем в пищу, содержит три основные группы молекул: сахара, белки и жиры.
Белки — сложные органические вещества, молекулы которых состоят из аминокислот, соединённых пептидными связями.
Белки — многокомпонентные молекулы, построенные из аминокислот, синтезируемые живыми клетками.
Наиболее мелкие вирусы, например возбудитель ящура, немногим превышают молекулу яичного белка, но встречаются и крупные вирусы, такие как возбудитель оспы, которые видны в световой микроскоп.
Все подобные вопросы решаются за счёт механизма совпадения или различия белков на поверхности клетки и на поверхности проплывающей мимо молекулы.
Синтез белка начинается с того, что малая субъединица рибосомы связывается с инициаторной тРНК, несущей молекулу метионина.
Обычные белки в своём естественном состоянии имеют снаружи лишь гидрофильные части и потому не могут быть поверхностно-активными молекулами.
Интегральные мембранные белки гидрофобны (по крайней мере частично), так как на поверхности их молекул находятся главным образом гидрофобные аминокислотные остатки.
Вернее, с отделением молекул коллагена от гиалуроновой кислоты, в результате которого нити белка становятся плотнее, а жидкость, в которой они взвешены, жиже.
Это делается для того, чтобы снизить концентрацию белков в яичнице и, следовательно, понизить их способность соединяться друг с другом и молекулами воды.
Дополнительное укрепление связи молекул обеспечивают белки клеточной стенки.
Однако нам следует помнить, что белки в желудке распадаются на составляющие их молекул — аминокислоты.