Предложения в которых упоминается "актин"
Главные из них — миозин и актин, они отвечают за сокращение мускулатуры и придания ей силы.
За счёт них формируются поперечные мостики между актином и миозином, которые перемещают актиновую нить в промежутки между миозиновой нитью.
Мясной рацион необходим, потому что человеческий организм в процессе эволюции утратил способность синтезировать многие аминокислоты, содержащиеся в мясе, и без их поступления невозможен синтез актина и миозина — основных мышечных белков.
Микрофиламенты тоньше, в диаметре 4 — 7 нм, включают белки актин, миозин и выполняют сократительную функцию.
Это приводит к взаимодействию актина с миозином и мышечному сокращению.
В обоих направлениях от Z-пластинки тянутся тонкие нити (филаменты), состоящие из белка актина.
Актиновая нить образована двумя спиральными тяжами из глобулярных молекул актина (G-актин), закрученными один вокруг другого.
Это палочкообразный фибриллярный белок, палочки соединяются конец в конец и образуют два тяжа, закрученных в виде спирали вокруг актина.
Следовательно, в покое белки тропонин и тропомиозин препятствуют соединению мостиков миозина с актином.
По современным представлениям молекулярной биологии, при мышечном сокращении происходит повторяющееся образование и разрушение спаек между миозиновыми молекулами миозина и актина.
Миофибриллы образованы сократительными белками актином и миозином и имеют поперечную исчерченность.
Сокращение сердца обусловлено взаимодействием двух сократительных белков — актина и миозина.
Например, одни белки ответственны за сокращение наших мышц (белки актин, миозин).
По — иному ведут себя многочисленные гены семейства актинов, которые кодируют сократительные белки клетки.
При этом функция актинов везде одинакова.
В цитоплазме фибробластов содержатся микрофиламенты, содержащие сократительные белки актин и миозин, но особенно развиты эти органеллы в миофибробластах, благодаря которым они осуществляют стягивание молодой соединительной ткани при образовании рубца.
Увеличение мышечной массы до 20 лет идёт параллельно с ростом и продукцией андрогенных гормонов, стимулирующих синтез миозина и актина в скелетных мышцах.
Это обусловлено наличием в цитоплазме большого количества нитевидных молекул из белка актина.
Основным опорным стабилизирующим белком цитоскелета эритроцита является спектрин — специфический белок эритроцита, хотя одна из его важных функций по соединению с актином (водорастворимый глобулярный белок) и актина с мембраной клетки присуща и некоторым белкам других клеток.
В цитоплазме элементами, способными сплетаться в сеть, служат длинные нитевидные микрофиламенты из белка актина, которые, вероятно, удерживаются вместе с помощью какого-то другого белка.
Они обеспечивают структуру и функции ферментов, гормонов, иммуноглобулинов, гемоглобина, родопсина, актина и миозина, а также процессы роста, развития и регенерации клеток и тканей организма.
Что касается актина и миозина, то это нитчатые белки, которые служат для образования мышц и обеспечивают их подвижность.
Различают два типа миофиламентов: толстые, образованные белком миозином, и тонкие, образованные другим белком — актином (рис.
Каждая тонкая нить состоит из двух линейных молекул актина, спирально скрученных друг с другом.
Его основу составляет актин.
Когда кальций присоединяется к тропонину, последний претерпевает конформационную перестройку, в результате которой становится возможным взаимодействие актина и миозина; б — присоединение головки миозина к актину; в — скольжение тонких и толстых филаментов относительно друг друга.
Головка прикрепляется к участку связывания на актине, потом наклоняется, вызывая укорочение саркомера, и отсоединяется от актина.
При этом сила сокращения определяется количеством связей (мостиков) между миозином и актином.
К этому классу относятся также нитевидные белки, присутствующие в сократительных системах мышечных и не мышечных клеток, например, актин и миозин.