К этому классу относятся также нитевидные белки, присутствующие в сократительных системах мышечных и не мышечных клеток, например, актин и миозин.

Микрофиламенты ещё более тонкие нитчатые структуры (5 — 7 нм), состоящие из сократительных белков (актина, миозина, тропомиозина), неодинаковых в разных клетках.

Собственно поэтому и скорость сокращения мышечного волокна определяется типом миозина.

При этом сила сокращения определяется количеством связей (мостиков) между миозином и актином.

Когда кальций присоединяется к тропонину, последний претерпевает конформационную перестройку, в результате которой становится возможным взаимодействие актина и миозина; б — присоединение головки миозина к актину; в — скольжение тонких и толстых филаментов относительно друг друга.

Каждая толстая нить содержит более 100 молекул миозина, собранных в пучок, в средней части которого находятся хвостовые частицы молекул, а на обоих концах — выступающие над поверхностью нити головки.

Молекула миозина состоит из длинной хвостовой части, суженной шейки и утолщённой головки.

Различают два типа миофиламентов: толстые, образованные белком миозином, и тонкие, образованные другим белком — актином (рис.