Прионы представляют собой сиалогликопротеид (PrP) с молекулярной массой 33 — 35 кД, состоящий из 254 аминокислот (включая 22-членный N-терминальный сигнальный пептид), к боковым цепям которых присоединены остатки сахаров.

Например, бактериоцины, кодируемые различными плазмидами, не содержат в своей структуре сигнальных пептидов.

Считают, что расщепление молекулы и деградация сигнального пептида необходимы для прохождения молекулы проинсулина через липидную мембрану эндоплазматической сети.

Сигнальный пептид отрезается от белковой молекулы после того, как гликопротеид достигает плазматической мембраны.

Такой целенаправленный транспорт осуществляется благодаря имеющейся на аминоконце белка специфической последовательности от 20 до 30 аминокислот (сигнальному пептиду).

Связь полирибосом с мембранами осуществляется с помощью сигнального пептида — специфической последовательности на амино конце синтезирующихся гликопротеидов.