Предложения в которых упоминается "амилоид"
Амилоид используют при изготовлении пергаментной бумаги.
Если же работа органа нарушается отложениями, которые могут образоваться только в самом организме (мочевая кислота при подагре или амилоид при амилоидозе), то налицо и впрямь обменное расстройство неясного происхождения.
Кроме того, такой эффект часто даёт амилоидоз, при котором в организме вместо нормального белка начинает производиться аномальный амилоид.
Но эти признаки характерны для многих заболеваний, поэтому постановка диагноза затруднена, точно установить наличие амилоидоза можно только при биопсии селезёнки, что подтверждается дополнительным выявлением в крови амилоида.
Например, при амилоидной дистрофии в клетках происходит синтез аномального белка, из которого затем образуется амилоид.
Амилоид представляет собой сложное вещество — гликопротеид, в котором глобулярные и фибриллярные белки имеют тесную связь с мукополисахаридами.
В результате амилоид никогда не имеет постоянного химического состава.
Физические свойства амилоида представлены анизотропией (способностью к двойному лучепреломлению, что проявляется в поляризованном свете), под микроскопом амилоид продуцирует жёлтое свечение, чем отличается от коллагена и эластина.
Красочные реакции для определения амилоида: элективная окраска «Конго красный» окрашивает амилоид в кирпично-красный цвет, что происходит вследствие наличия в составе амилоида фибрилл, которые обладают способностью связывать и прочно удерживать на себе краску.
Метахроматические реакции: йод зелёный, метил-фиолет, генциан-фиолет окрашивают амилоид в красный цвет на зелёном или синем фоне.
С помощью этого метода можно выявить минимальные отложения амилоида.
Может наблюдаться ахроматический амилоид, который полностью не окрашивается; в таком случае используется электронная микроскопия.
III Агрегация фибрилл друг с другом с образованием каркаса амилоида.
Соединение агрегированных фибрилл с белками плазмы крови, а также с гликозоаминогликанами тканей, что приводит к выпадению в тканях аномального вещества — амилоида.
В ответ на его образование появляется дополнительная группа клеток, которая начинает пытаться лизировать амилоид.
В течение долгого времени между клетками, которые образуют и рассасывают амилоид, происходит равная борьба, но она всегда заканчивается победой амилоидобластов, так как в тканях возникает иммунологическая толерантность к белку фибрилл амилоида.
Образуется амилоид всегда вне клеток и всегда имеет тесную связь с волокнами соединительной ткани: с ретикулярными и коллагеновыми.
Если образование и выпадение амилоида приходится на коллагеновые волокна, то он называется периколлагеновым или мезенхимальным.
Вторичные амилоиды выпадают по ходу коллагеновых волокон.
Опухолевидный амилоидоз имеет такое название, потому что отложение амилоида, возникающее при нём, напоминает опухоль.
Макроскопическая характеристика: органы увеличены в размерах, плотные, хрупкие, легко ломаются, край разреза острый, так как амилоид откладывается под мембраной сосудов, вызывает их сужение, развивается ишемия, и орган становится бледным.
Амилоид придаёт органу характерный сальный блеск.
На первой стадии происходит накопление амилоида в фолликулах селезёнки, в белой пульпе, и имеет вид белых зёрен.
На второй стадии амилоид распространяется по всему органу.
В почке амилоид появляется под мембраной капилляров клубочков, под мембраной сосудов мозгового и коркового слоя, под мембранами извитых и прямых канальцев, а также в строме почки по ходу ретикулярных волокон.
Этот процесс постоянный: первая стадия — скрытая (латентная) амилоид начинает формироваться в пирамидах, в клубочковых кровеносных сосудах; вторая стадия характеризуется протеинурией.
На микроскопической картине видно, что все клубочки содержат диффузно расположенный амилоид.
В печени откладывание амилоида начинается в синусоидах между купферовскими клетками, по ходу ретикулярной стромы долек, печёночные клетки сдавливаются и погибают от атрофии.
В надпочечниках амилоид откладывается только в корковом слое по ходу капилляров, что приводит к недостаточности надпочечников, поэтому любая травма или стресс может привести больного к гибели.
Амилоид откладывается по ходу ретикулярной стромы слизистой оболочки, под мембраной мелких сосудов, что в дальнейшем ведёт к атрофии, изъязвлению слизистой.
Существует также особая группа амилоидов, называемая прионами.
Прионы, в отличие от обычных амилоидов, обладают инфекционными свойствами.
Таким образом, амилоиды в целом, а также прионы, как специфическая подгруппа амилоидов, имеют крайне важное значение не только в биологии, но и в медицине.
Нашей целью является создание технологии идентификации амилоидов, пригодной для выявления минорных белков в физиологических условиях.
В настоящее время существует очевидная проблема недостаточной проработанности методической базы исследования амилоидов и прионов: существующие методы позволяют анализировать данные белки только в индивидуальном порядке, используя иммунохимические подходы, изменение уровня экспрессии или системы in vitro.
В связи с этим возникла необходимость разработки инновационной технологии, которая бы позволила осуществлять быстрый скрининг всего клеточного протеома на предмет наличия в нём прионов и амилоидов.
При гистологическом исследовании под аргирофильной мембраной артерий и капилляров клубочков видны глыбки амилоида.
Капиллярные петли запустевают, клубочки замещаются глыбками амилоида или соединительно-тканным рубчиком.
Тем не менее такие клетки продолжают расти в размерах и накапливать некоторые продукты своей жизнедеятельности — старческий пигмент липофусцин, амилоид (агрегаты повреждённых белков).
— Амилоиды — это белки, образующие стабильные упорядоченные агрегаты, обогащённые бета-слоями.